Mogila、Tamulaitiene等人最近在《科學(xué)》雜志上發(fā)表的文章代表了Gintautas Tamulaitis團隊成功進(jìn)行的科學(xué)研究的延續。在這項研究中，維爾紐斯大學(xué)的研究人員使用生物信息學(xué)分析、生化和結構研究表征了一個(gè)新的效應蛋白家族，命名為Cami1。他們表明，當病毒攻擊細菌時(shí)，CRISPR-Cas10信號分子激活Cami1——一種依賴(lài)核糖體的核糖核酸酶?；罨腃ami1可以切割參與蛋白質(zhì)合成的mrna，從而抑制細胞生長(cháng)。這使得細菌可以節省資源并防止病毒蛋白質(zhì)的產(chǎn)生，ginautas Tamulaitis說(shuō)。

利用x射線(xiàn)結構分析和冷凍電子顯微鏡（cryo-EM），研究人員確定了載脂蛋白Cami1和Cami1復合物與蛋白質(zhì)合成機器－核糖體的結構。結構研究提供了Cami1如何特異性切割mRNA的見(jiàn)解。研究表明，Cami1與一種特殊的核糖體結構（稱(chēng)為核糖體柄）的相互作用是其進(jìn)入蛋白質(zhì)合成中心所必需的。“有趣的是，植物抗病毒蛋白也使用相同的捕獲機制來(lái)結合核糖體，使核糖體失活。這一發(fā)現揭示了CRISPR-Cas抗病毒防御系統的另一層，并展示了真核生物和細菌之間共享的共同抗病毒策略。了解我們特有的Cami1蛋白將有助于開(kāi)發(fā)生物技術(shù)和治療中的新分子工具，”Gintautas Tamulaitis說(shuō)。

圖片信息：葡萄異染色質(zhì)菌CAMI 1蛋白（黃色）結合大腸桿菌核糖體（藍色）的低溫電子顯微鏡結構。

使用維爾紐斯大學(xué)于2020年獲得的200 kV Glacios冷凍透射電子顯微鏡對核糖體－ cami1復合體進(jìn)行了可視化。這個(gè)顯微鏡的第一個(gè)發(fā)現發(fā)表在今年早些時(shí)候的《自然》雜志上，現在下一個(gè)研究發(fā)表在《科學(xué)》雜志上。

該論文的作者包括博士生Irmantas Mogila、Giedre Tamulaitiene博士、碩士生Konstanty Keda、Albertas timminskas博士、audronnikolRukš?nait?、Giedrius Sasnauskas博士、?eslovas Venclovas教授、Virginijus Siksnys教授和Gintautas Tamulaitis博士。

這項研究得到了立陶宛研究委員會(huì )（資助S-MIP-22-09給G. Tamulaitis）和維爾紐斯大學(xué)（校內資助MSF-JM-11給I. Mogila）的支持。

期刊：Science

DOI：10.1126/science.adj0513 

文章標題：Ribosomal stalk-captured CARF-RelE ribonuclease inhibits translation following CRISPR